RMN biomoléculaire

Applications principales

Analyse de petites molécules, de peptides ou de biomolécules de petites tailles. Suivi de titrage entre une biomolécule (protéines, ARN, ADN) et un ligand. Évaluation rapide d’un échantillon de biomolécule ou d’un complexe biomolecule-ligand dans le cadre d’une étude biophysique ou de biologie structurale.

Tubes RMN : 3 ou 5 mm de diamètre (Standard ou Shigemi).

Températures contrôlées : entre 0 et 80˚C.

Aimant et console

Aimant supraconducteur blindé Oxford de 500 MHz (11.7 Tesla) couplé à une console Bruker AVANCE NEO.

Sondes

Normallement équipé d’une sonde TXI 5 mm (inverse triple resonance) avec accessoires de tuning et matching automatique et de Z-gradient. Cette sonde sert à l’observation du ¹H avec capacité de découplage du ¹³C, ¹⁵N et ²D.

Une seconde sonde est disponible au besoin : QXI 5 mm (inverse quadruple resonance) avec accessoires de tuning et matching automatique et de Z-gradient. Cette sonde sert à l’observation du ¹H avec capacité de découplage du ¹³C, ¹⁵N et ³¹P dans la même expérience. Peut être utilisé pour l’observation du ¹³C, ¹⁵N et ³¹P malgré que la sonde ne soit pas optimisée en ce sens.

Logiciels

• TopSpin 4.0.3 (Linux CentOS)
• Complete Molecular Confidence suite (CMC-assist & CMC-se)
• Non-Uniform Sampling (NUS)
• Protein Dynamics Center

Applications principales

Sensibilité accrue avec l’utilisation de la cryo-sonde. Idéal pour les expériences multidimensionnelles de triple résonance pour les études structurales et pour les études de dynamique des protéines et des acides nucléiques.

Tubes RMN : 3 ou 5 mm de diamètre (Standard ou Shigemi) et shaped tubes de Bruker (avec SPU)

Températures contrôlées : entre 0 et 80˚C.

Aimant et console

Aimant supraconducteur blindé Oxford de 600 MHz (14.1 Tesla) couplé à une console Bruker AVANCE NEO.

Sondes

Normallement équipé d’une cryo-sonde de type TCI 5 mm (inverse triple resonance) avec accessoires de tuning et matching automatique, de Z-gradient et un sample positioning unit (SPU). Cette sonde est équipée de pré-amplificateurs refroidis pour le ¹H et le ¹³C. Elle permet donc l’observation à haute sensibilité du ¹H (capacité de découplage du ¹³C, ¹⁵N et ²D) et du ¹³C (capacité de découplage du ¹H, ¹⁵N et ²D). Le pré-amplificateur pour le signal du lock (²D) est également refroidi ce qui permet d’utiliser de plus faibles pourcentages de solvant deutéré.

Une seconde sonde est disponible au besoin : TXI 5 mm (inverse triple resonance – RT probe) avec accessoires de tuning et matching automatique et de Z-gradient. Cette sonde sert à l’observation du ¹H avec capacité de découplage du ¹³C, ¹⁵N et ²D.

Logiciels

• TopSpin 4.0.3 (Linux CentOS)
• Complete Molecular Confidence suite (CMC-assist & CMC-se)
• Non-Uniform Sampling (NUS)
• Protein Dynamics Center

Applications principales

Très bonne résolution et sensibilité. Idéal pour les expériences multidimensionnelles de triple résonance pour les études structurales et pour les études de dynamique des protéines et des acides nucléiques.

Tubes RMN : 3 ou 5 mm de diamètre (Standard ou Shigemi).

Températures contrôlées : entre 0 et 80˚C.

Aimant et console

Aimant supraconducteur blindé Bruker Ascend de 700 MHz (16.4 Tesla) couplé à une console Bruker AVANCE NEO.

Sondes

Normallement équipé d’une sonde TXI 5 mm (inverse triple resonance) avec accessoires de tuning et matching automatique et de Z-gradient. Cette sonde sert à l’observation du ¹H avec capacité de découplage du ¹³C, ¹⁵N et ²D.

Une seconde sonde est disponible au besoin : BBI 5 mm (inverse broadband) avec accessoires de tuning et matching automatique et de Z-gradient. Cette sonde permet l’observation du ¹H avec capacité de découplage d’un seul type de noyaux entre ³¹P et ¹⁰⁹Ag, selon la configuration. Très utiles pour des expériences de type HSQC, HMQC et HMBC. Peut être utilisé pour l’observation du ¹³C, ¹⁵N et ³¹P malgré que la sonde ne soit pas optimisée en ce sens.

Logiciels

• TopSpin 4.0.3 (Linux CentOS)
• Complete Molecular Confidence suite (CMC-assist & CMC-se)
• Non-Uniform Sampling (NUS)
• Protein Dynamics Center